Диссертация

Лейси Евгения Викторовна

Кандидат наук

Статус диссертации

  
Диплом Кандидат наук
  
Решение o выдаче диплома
  
Положительное заключение AK
  
Ha рассмотрении в AK
  
Положительная защита
30.07.2025 
Объявление опубликовано
22.07.2025 
Принят к защите
21.07.2025 
Заключение комиссии
28.06.2025 
Документы приняты
ФИО соискателя
Лейси Евгения Викторовна
Степень на присвоение
Кандидат наук
Дата и время защиты
03.09.2025 16:00
Место проведения защиты
119234, Москва, Ленинские горы, д. 1, стр. 73, Факультет биоинженерии и биоинформатики, ауд. 221
Научные руководители
Муронец Владимир Израилевич
Доктор наук Профессор
Курочкина Лидия Петровна
Курочкина Лидия Петровна
Кандидат наук
Оппоненты
Левицкий Дмитрий Иванович
Доктор наук Профессор
Шеваль Евгений Валерьевич
Доктор наук
Бачева Анна Владимировна
Кандидат наук Доцент
Места выполнения работы
Московский государственный университет имени M.B.Ломоносова, Факультет биоинженерии и биоинформатики, Факультет биоинженерии и биоинформатики
Специальности
1.1.10. Биомеханика и биоинженерия
биологические науки
Диссертационный совет
Телефон совета
+7 495 939-13-57

Патологическая трансформация альфа-синуклеина и прионного белка приводит к развитию ряда нейродегенеративных заболеваний. При этом, с образовавшимися агрегатами так или иначе взаимодействует клеточная система шаперонов, к которым, в частности, относятся шаперонины. В то же время, до конца не ясно, как детали архитектуры шаперонинов и их происхождение будут влиять на оказываемый ими эффект. Целью данной работы было выяснение влияния фаговых шаперонинов на патологическую трансформацию альфа-синуклеина и прионного белка. Было показано, что фаговые шаперонины OBP и EL в in vitro системе, в зависимости от наличия ATP, по-разному влияют на амилоидную трансформацию альфа-синуклеина: в отсутствие ATP оба шаперонина подавляют фибриллизацию альфа-синуклеина, а в присутствии ATP, напротив ее стимулируют. Коэкспрессия генов мутантной формы альфа-синуклеина A53T и шаперонина OBP в клетках HEK293T также приводит к образованию небольшого количества агрегатов альфа-синуклеина в клетках. Установлено, что шаперонины OBP и EL способствуют агрегации прионного белка ATP-зависимым образом. Также изучено влияние делеционных мутантов OBP: апикальный домен подавляет агрегацию альфа-синуклеина, а мутантная форма, лишенная апикальных доменов, действует на трансформацию альфа-синуклеина и прионного белка аналогично полноразмерному OBP, но с меньшей эффективностью. Полученные результаты дополняют теоретические представления о влиянии шаперонинов на патологическую трансформацию амилоидных белков и открывают перспективы для разработки новых терапевтических стратегий на основе шаперонинов и их фрагментов.