Диссертация

Представленная работа посвящена исследованию взаимодействий белков-регуляторов трансляции со специфически узнаваемыми участками РНК. Определены структуры универсально-консервативного рибосомного белка L1 в комплексе с 23S рРНК и мРНК, что позволило на атомарном уровне объяснить механизм регуляции трансляции мРНК L1 оперона по принципу обратной связи. Структура комплекса L1-23S рРНК использована для описания функционально важного L1-выступа большой рибосомной субчастицы. Определена структура белка Hfq из Pseudomonas aeruginosa в свободном состоянии и в комплексах с рибонуклеотидами. На структурном уровне впервые показано существование третьего РНК-связывающего участка белка Hfq, расположенного на боковой поверхности гексамера белка. Детализирована предполагаемая модель регуляции белком Hfq трансляции мРНК с участием мрРНК. Определены структуры нескольких архейных Lsm белков SmAP. На структурном и функциональном уровне установлено, что SmAP белки, в отличие от своих бактериальных гомологов Hfq, имеют только один участок специфического узнавания уридин-богатых участков оцРНК. Разработана простая и эффективная методика идентификации участков взаимодействия белков с оцРНК, которая позволяет установить на атомарном уровне РНК-белковые контакты и определить степень специфичности их взаимодействия.