Диссертация

Никулин Алексей Донатович

Доктор наук

Статус диссертации

02.12.2019 
Диплом Доктор наук
25.11.2019 
Решение о выдаче диплома
22.11.2019 
Положительное заключение АК
28.10.2019 
На рассмотрении в АК
24.09.2019 
Положительная защита
25.06.2019 
Объявление опубликовано
24.06.2019 
Принят к защите
23.06.2019 
Заключение комиссии
18.06.2019 
Документы приняты
ФИО соискателя
Никулин Алексей Донатович
Степень на присвоение
Доктор наук
Приказ о выдаче диплома
№ 1487 от 02.12.2019
Дата и время защиты
24.09.2019 15:00
Научный консультант
Гарбер Мария Борисовна
Доктор наук Профессор
Оппоненты
Лунин Владимир Юрьевич
Доктор наук
Сергиев Петр Владимирович
Доктор наук
Попов Владимир Олегович
Член - корреспондент РАН Доктор наук
Место выполнения работы
Институт белка РАН,
Специальность
02.00.10 Биоорганическая химия
03.01.03 Молекулярная биология
химические науки
Диссертационный совет
Телефон совета
+7 495 939-31-53

Представленная работа посвящена исследованию взаимодействий белков-регуляторов трансляции со специфически узнаваемыми участками РНК. Определены структуры универсально-консервативного рибосомного белка L1 в комплексе с 23S рРНК и мРНК, что позволило на атомарном уровне объяснить механизм регуляции трансляции мРНК L1 оперона по принципу обратной связи. Структура комплекса L1-23S рРНК использована для описания функционально важного L1-выступа большой рибосомной субчастицы. Определена структура белка Hfq из Pseudomonas aeruginosa в свободном состоянии и в комплексах с рибонуклеотидами. На структурном уровне впервые показано существование третьего РНК-связывающего участка белка Hfq, расположенного на боковой поверхности гексамера белка. Детализирована предполагаемая модель регуляции белком Hfq трансляции мРНК с участием мрРНК. Определены структуры нескольких архейных Lsm белков SmAP. На структурном и функциональном уровне установлено, что SmAP белки, в отличие от своих бактериальных гомологов Hfq, имеют только один участок специфического узнавания уридин-богатых участков оцРНК. Разработана простая и эффективная методика идентификации участков взаимодействия белков с оцРНК, которая позволяет установить на атомарном уровне РНК-белковые контакты и определить степень специфичности их взаимодействия.

# Название Размер